胰蛋白酶 来源于猪胰腺

T755334-1g

1g

生物活性

1000-2000 U/mg powder

胰蛋白酶由223个氨基酸残基组成的单链多肽组成，通过去除胰蛋白酶原的N-末端六肽而产生，胰蛋白酶原在 Lys-lle 肽键处裂解。氨基酸序列由6个二硫键交联。这是胰蛋白酶的天然形式，β-胰蛋白酶。β-胰蛋白酶可自溶，在赖氨酸残基处裂解，生成α-胰蛋白酶。胰蛋白酶是丝氨酸蛋白酶家族的一员。 处理说明 可溶于1 mM盐酸（2 mg/ml)，产生澄清溶液。 在1 mM盐酸pH＝3中，溶液在分装后于-20℃储存可保 持活性长达~1年。Ca2+（20 mM）的存在也会延缓胰蛋白酶的自溶，并维持溶液中胰蛋白酶的稳定性。胰蛋白酶在2.0摩尔/升尿素、2.0摩尔/升胍盐酸或0.1%（重量/体积）SDS中仍保留大部分活性。胰蛋白酶在高pH值（高于11)下、用三氯乙酸沉淀或高浓度尿素（超过6.5摩尔/升）作用下可逆变性。 *为了完全消除胰蛋白酶活性，需要在1%（重量/体积）SDS中100 摄氏度加热5分钟。 产品应用 1、使贴壁细胞从培养表面脱落。 2、使细胞解离所需的胰蛋白酶浓度主要取决于细胞类型和培养物代数。 3、用于细胞培养过程中的细胞再悬浮，在蛋白质组学研究中用于蛋白质的消化，以及在各种凝胶消化中。 4、通过基于膜的技术评估结晶，以及在一项研究中确定蛋白质折叠速率和产量可以被动力学陷阱的存在所限制。 ​

胰蛋白酶可切割赖氨酸和精氨酸残基的C末端肽段。 如果酸性残基位于切割位点的任意一侧，则该反应的水解速度减慢，并且如果脯氨酸残基位于切割位点的羧基侧，则水解停止。 胰蛋白酶活性的最佳pH条件为7-9。 胰蛋白酶还可以切割氨基酸合成衍生物的酯和酰胺键。 将EDTA添加到胰蛋白酶溶液中作为螯合剂，用于中和钙离子和镁离子以防止其抑制胰蛋白酶活性。 去除这些离子会增加酶活性。 丝氨酸蛋白酶抑制剂（包括DFP、TLCK、APMSF、AEBSEF和抑肽酶等）会抑制胰蛋白酶。

1000-2000 BAEE U/mg powder, 单位定义：一个BAEE单位以BAEE作为底物，在25℃、pH 7.6条件下每分钟每毫升产生0.001的ΔA253 。一个BTEE单位=320个ATEE单位。反应体积=3.2mL（1cm的光径）。

天然

Pig